作者：杨泰然、解永涛
近日，我校生物反应器工程全国重点实验室张立新团队解永涛课题组在酶催化领域取得一项重要突破，相关成果以“Reprogramming ThDP Enzymes for Z-Alkenes Overriding Thermodynamic Preference Via Non-Covalent Controls”为题发表于《美国化学会志》（JACS）。这项研究的核心创新，可以用一句话概括：让酶学会了一项自然界从未赋予它的新技能，同时改写了烯烃合成的“规则手册”。
烯烃——含有碳-碳双键的化合物——是药物、农药和功能材料的核心结构单元。然而，绝大多数合成方法都屈从于热力学的“意志”，倾向于生成热力学更稳定的E-烯烃，而热力学上更不稳定的Z-烯烃则难以获得。传统策略往往依赖复杂配体、贵金属或预官能化底物来“强行”获取Z-烯烃，不仅步骤繁琐，也难称绿色。
这项研究的精妙之处，在于成功改造了一类名为ThDP依赖型酶的“分子工匠”。这类酶原本擅长催化碳-碳键的形成，但研究团队通过精准的蛋白质工程，使其“改行”催化一种全新的脱卤消除反应，直接合成Z-烯烃。更令人称奇的是，酶活性中心的非共价相互作用——如氢键、π-π堆积——完全取代了传统化学中复杂的配体调控，仅凭这些微弱之力便“驯服”了反应的选择性，使酶始终偏爱热学上不利的Z-异构体。最终产物Z-肉桂酸及其衍生物具有植物生长调节、抗氧化、抗炎及抗癌等多种生物活性。该研究开辟了一条在水相中温和反应、无需贵金属和复杂配体的绿色合成路线，并实现了克级规模放大。通过理性设计，研究团队还实现了立体选择性的“一键切换”，可以从同一底物出发、按需获取两种异构体的立体发散合成。
该工作主要由日本av女优
已出站博士后李焕功与硕士生杨泰然共同完成，通讯作者为日本av女优
解永涛副教授、张立新教授和池永贵教授（南洋理工大学/贵州大学）。研究得到国家自然科学基金、上海市科技重大专项及国家重点研发计划等项目的资助。
文章信息：J. Am. Chem. Soc. 2026, doi: 10.1021/jacs.6c06951.